Білок Бенс-Джонса як різновид β-структурованого супрамолекулярного агрегату
Анотація
Резюме. Формування в тканинах та рідинах організму β-структурованих білкових агрегатів належать до найтяжчих ускладнень різноманітних захворювань. Провідне місце серед них посідають амілоїдози, однак подібні депозити спостерігаються й за інших, значно поширеніших, захворювань. Класичний підхід до виявлення амілоїдів ґрунтується на їх високовибірковому забарвлення барвником Конго червоним. Однак дифракційне обмеження Аббе робить неможливим виявлення агрегатів, менших за 0.61 довжини світлової хвилі (порядку 240 нм). Подібні нанорозмірні утворення повній мірі здатні порушувати функціонування оточуючих тканин, викликати ускладнення та рецидив захворювання, проходити через біологічні бар’єри та накопичуватись в рідинах організму. Ймовірно, що саме цими обставинами обумовлено уринирну конгофілію, пов’язану з прееклампсію вагітних та хронічним захворюванням нирок. Не менш загадковим об’єктом є білок Бенс-Джонса, що з’являється в сечі за мієломної хвороби та групи інших захворювань, в тій чи іншій мірі пов’язаних з порушенням білкового обміну.
Метою даного дослідження є дослідження агрегатного стану білка Бенс-Джонса як можливого β-структурованого супрамолекулярного ассоциата. Отримані дані свідчать про слушність подібної точки зору та обумовлюють нові діагностичні можливості.
Методи. Предметом дослідження була щойно отримана сеча пацієнта з множинною мієломою. Наявність білка Бенс-Джонса перевіряли термопацікацією підкисленого зразка. Для контролю використовували сечуздорової людини з додаванням певних кількостей людського сироваткового альбуміну ("Reanal", Угорщина) з концентрацією 0, 0,01, 0,1 і 1%.
Результат. Отримані дані свідчать про доцільність такої точки зору та створення попередніх умов для розширення діагностичних можливостей.
Висновки. Отримані в ході дослідження результати свідчать про особливість структури білка Bens-Jones, який є нанорозмірним бета-структурованим супрамолекулярним
Завантаження
Посилання
Pupkova VI, Prasolova L. Opredelenie belka v moche i spinnomozgovoj zhidkosti. – Kol'covo, 2007. – 43 s. [In Russian].
Vel'kov VV, Reznikova OI. Sovremennaja laboratornaja diagnostika renal'nyh patologij: ot rannih stadij do ostroj pochechnoj nedostatochnosti. Laboratorna dіagnostika. 2010; 4 (54): 59-65. [In Russian].
Zabolotnyi DI, Bielousova AO, Zarytska IS, ta inshi. Autokhtonna β-ahrehatsiia bilkiv: prychyny, molekuliarni mekhanizmy ta patolohichni naslidky. Zhurnal NAMN Ukrainy. 2014; 24 (4): 385-92. (In Ukrainian).
Smirnov VP, Fadeev MJu. Bolezninakoplenija (tezaurisomozy). N. Novnogod, Izd-vo NGMA, 2007. 104 s. [In Russian].
Tsvirinko IR, Voroshylova NM, Timchenko MD, Kruhlyk OV, Verevka SV. β-ahrehovani bilki v patolohichno zminenykh tkanynakh. VI. Osoblyvosti struktury bilka Bens-Dzhonsa ta obumovleni nymy diahnostychni mozhlyvosti. Laboratorna diahnostyka. 2018; 2 (81): 3-8.(In Ukrainian).
Sapozhnikov SP, Karyshev PB, Sheptuhina AI, Nikolaeva OV, Avrujskaja AA, Mitrasov JuN, Kozlov VA. Novye fljuorescentnye zondy dlja vyjavlenija amiloida. Sovremennye tehnologii v medicine. 2017; 9 (2): 91-8.[In Russian].














Журнал розповсюджується за ліцензією