Білок Бенс-Джонса як різновид β-структурованого супрамолекулярного агрегату

  • N. M. Voroshylova ДУ «Інститут отоларингології ім. проф. О.С. Коломійченка Національної академії медичних наук України»
  • M. D. Timchenko ДУ «Інститут отоларингології ім. проф. О.С. Коломійченка Національної академії медичних наук України»
  • S. V. Verevka ДУ «Інститут отоларингології ім. проф. О.С. Коломійченка Національної академії медичних наук України»
Ключові слова: агрегація білків, амілоїдоз, β-агрегати, конгофілія, білок Бенс-Джонса.

Анотація

Резюме. Формування в тканинах та рідинах організму β-структурованих білкових агрегатів належать до найтяжчих ускладнень різноманітних захворювань. Провідне місце серед них посідають амілоїдози, однак подібні депозити спостерігаються й за інших, значно поширеніших, захворювань. Класичний підхід до виявлення амілоїдів ґрунтується на їх високовибірковому забарвлення барвником Конго червоним. Однак дифракційне обмеження Аббе робить неможливим виявлення агрегатів, менших за 0.61 довжини світлової хвилі (порядку 240 нм). Подібні нанорозмірні утворення повній мірі здатні порушувати функціонування оточуючих тканин, викликати ускладнення та рецидив захворювання, проходити через біологічні бар’єри та накопичуватись в рідинах організму. Ймовірно, що саме цими обставинами обумовлено уринирну конгофілію, пов’язану з прееклампсію вагітних та хронічним захворюванням нирок. Не менш загадковим об’єктом є білок Бенс-Джонса, що з’являється в сечі за мієломної хвороби та групи інших захворювань, в тій чи іншій мірі пов’язаних з порушенням білкового обміну.

Метою даного дослідження є дослідження агрегатного стану білка Бенс-Джонса як можливого β-структурованого супрамолекулярного ассоциата. Отримані дані свідчать про слушність подібної точки зору та обумовлюють нові діагностичні можливості.

Методи. Предметом дослідження була щойно отримана сеча пацієнта з множинною мієломою. Наявність білка Бенс-Джонса перевіряли термопацікацією підкисленого зразка. Для контролю використовували сечуздорової людини з додаванням певних кількостей людського сироваткового альбуміну ("Reanal", Угорщина) з концентрацією 0, 0,01, 0,1 і 1%.

Результат. Отримані дані свідчать про доцільність такої точки зору та створення попередніх умов для розширення діагностичних можливостей.

Висновки. Отримані в ході дослідження результати свідчать про особливість структури білка Bens-Jones, який є нанорозмірним бета-структурованим супрамолекулярним

Завантаження

Дані завантаження ще не доступні.

Посилання

Pupkova VI, Prasolova L. Opredelenie belka v moche i spinnomozgovoj zhidkosti. – Kol'covo, 2007. – 43 s. [In Russian].

Vel'kov VV, Reznikova OI. Sovremennaja laboratornaja diagnostika renal'nyh patologij: ot rannih stadij do ostroj pochechnoj nedostatochnosti. Laboratorna dіagnostika. 2010; 4 (54): 59-65. [In Russian].

Jahn T, Radford S. The Yinand Yang of protein folding. FEBSJournal. 2005; 272 (23): 5962-70.doi: 10.1111/j.1742-4658.2005.05021.

Zabolotnyi DI, Bielousova AO, Zarytska IS, ta inshi. Autokhtonna β-ahrehatsiia bilkiv: prychyny, molekuliarni mekhanizmy ta patolohichni naslidky. Zhurnal NAMN Ukrainy. 2014; 24 (4): 385-92. (In Ukrainian).

Hamley IW. Peptide fibrillization. Angew Chem Int Ed. 2007; 46 (43):8128-47.doi: 10.1002/anie.200700861.

Gertz MA. Immunoglobulin light chain amytloidosis: 2018 update on diagnosis, prognosis, and treatment. Am J Hematol.2018; 93 (9): 1169-80.doi: 10.1002/ajh.25149.

Sideras K. and Gertz M. Amyloidosis. Adv Clin Chem. 2009; 47: 1-44. PMID: 19634775. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19634775

Semerdzhiev SA, Dekker DR, Subramaniam V, Cklaessens MMAE. Self-assembly of protein fibrils into suprafibrillar aggregates: brindging the nano- and mesoscale. ACS Nano. 2014. 8(6): 5543-51.doi: 10.1021/nn406309c.

Sunde M, Serpell LC, Bartlam M, Fraser PE, Pepys MB, Balke CC. Common core structure of amyloids fibrils by synchrotron X-ray diffraction. JMolBiol. 1997; 273(3): 729-39.doi: 10.1006/jmbi.1997.1348.

Koga T, Taguchi K, Kogiso M, Kobuke Y, Kinoshita T, Higuchi M. Amyloid formation of native folded protein induced by peptide-based graft copolymer. FEBS Lett.2002; 531 (2): 137-40.PMID: 12417301.doi: 10.1016/S0014-5793(02)03438-5

Smirnov VP, Fadeev MJu. Bolezninakoplenija (tezaurisomozy). N. Novnogod, Izd-vo NGMA, 2007. 104 s. [In Russian].

Verevka SV. Parametabolic β-Aggregation of proteins: familiar mechanisms with diverse sequels. In: Berhardt LV, editor. Advances in Medicine and Biology. New York: Nova Science Publishers; 2013. Vol. 72. p. 29-48. Available from: http://www.novapublishers.org/catalog/product_info.php?products_id=45363

Krebs MRH, Bromley EHC, Rogers SS, Donald AM. The mechanism of amyloid spherolite formation by bovine insulin. Biophys J. 2005; 88 (3): 2013-21. doi: 10.1529/biophysj.104.051896.

Tsvirinko IR, Voroshylova NM, Timchenko MD, Kruhlyk OV, Verevka SV. β-ahrehovani bilki v patolohichno zminenykh tkanynakh. VI. Osoblyvosti struktury bilka Bens-Dzhonsa ta obumovleni nymy diahnostychni mozhlyvosti. Laboratorna diahnostyka. 2018; 2 (81): 3-8.(In Ukrainian).

Zabolotnyi DI, Gogunskaya IV, Zabolotnaya DD, et al. Suicide antigens: induced denaturation of proteins in the development of allergic reactions. In: Berhardt LV, editor. Advances in Medicine and Biology. New York: Nova Science Publishers, 2012, Vol. 53, p.217-32. Available from: http://www.novapublishers.org/catalog/product_info.php?products_id=36951

Sapozhnikov SP, Karyshev PB, Sheptuhina AI, Nikolaeva OV, Avrujskaja AA, Mitrasov JuN, Kozlov VA. Novye fljuorescentnye zondy dlja vyjavlenija amiloida. Sovremennye tehnologii v medicine. 2017; 9 (2): 91-8.[In Russian].

Puchtler H, Sweat F, Levine M. On the binding of Congo red by amyloid. Journ Histochem Cytochem. 1962; 10: 355-64. doi: 10.1177/10.3.355

Kyle RA. Amyloidosis: a convoluted story. Historical review. Brit Journ Haematol.2001; 114 (3): 529-38.PMID: 11552976.doi: 10.1046/j.1365-2141.2001.02999.x

Brigger D, Muckle T. Comparison of Sirius red and Congo red as stains for amyloid in animal tissues. Journ Histochem Cytochem. 1975; 23 (1): 84-8.doi: 10.1177/23.1.46874.

Westermark GT, Westermark P.  Serum amyloid A and protein AA: molecular mechanisms of transmissible amyloidisis. FEBS Lett. 2009; 583 (16): 2685-90.doi: 10.1016/j.febslet.2009.04.026.

Buxbaum J, Linke R.  A molecular history of the amyloidosis. J. Mol. Biol. 2012; 421 (2-3): 142-59. doi: 10.1016/j.jmb.2012.01.024.

McCarthy F, Adetoba A, Gill C, Bramham K, Bertollacini M, Burton G, Girardi G, Seed P, Poston L, Chappell L. Urinary comgophilia in women with hypertensive disorders of pregnancy and preexisting proteinuria or hypertension. Am J Obst Gynecol. 2016; 215 (4): 1-7.doi: 10.1016/j.ajog.2016.04.041.

Beetham R. Detection of Bence-Jones protein in practice. Ann Clin Biochem. 2000; 37(5): 563-70.doi: 10.1258/0004563001899690.

Saeed SM, Fine G. Thioflavin-T for amyloid detection. Am J Chem Pathol.1967; 47(5): 588-593.PMID: 4164576. doi.10.1093/ajcp/47.5.588.

Lowry OH, Rosebrough NI, Farr AL, Randall RI. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951; 193 (1): 265-275. PMID: 14907713. Available from: http://www.jbc.org/content/193/1/265.long

Anders H-J, Schaefer L. Beyond tissue injury – damage associated molecular patterns, toll-like receptors, and inflammasomes also druve regeneration and fibrosis. JAmSocNephrol. 2014; 25 (7): 1387-1400.doi:  10.1681/ASN.2014010117.

Yildiz G, Andrade J, Engeseth NE, Feng H. Functionalizing soy protein nanoaggregates with pH-shifting and mano-thermo-sonication. J. Colloid Interface Sci. 2017; 505: 836-846. doi: 10.1016/j.jcis.2017.06.088

Kovalska V, Chernii S, Cherepanov S, Losytskyy M, Chernii V, Varzatskii O, Naumovets A, Yarmoluk S. The impact of binding of macrocyclic metal complexes on amyloid fibrillization of insulin and lysozyme. Journ Mol Recognit. 2017; 30 (8): e2622. doi: 10.1002/jmr.2622.


Переглядів анотації: 517
Завантажень PDF: 19432
Опубліковано
2019-02-18
Як цитувати
Voroshylova, N. M., Timchenko, M. D., & Verevka, S. V. (2019). Білок Бенс-Джонса як різновид β-структурованого супрамолекулярного агрегату. Український Журнал Нефрології та Діалізу, (1(61), 39-44. https://doi.org/10.31450/ukrjnd.1(61).2019.05

Розділ
Оригінальні наукові роботи